Úvod :
Všechny životní projevy živočišných i rostlinných organismů jsou spojeny s neuvěřitelným množstvím chemických reakcí . Jejich průběh se podstatně neliší od reakcí prováděných v chemických laboratořích , je však neoddělitelně spjat s působením makromolekulárních látek bílkovinné povahy tzv. enzymů neboli biokatalyzátorů . Přestože chemické reakce katalyzované enzymy a katalyzátory probíhají podle stejných přírodních zákonů , liší se v několika významných bodech :
- chemické reakce spojené s účastí enzymů probíhají na rozdíl od většiny katalyzovaných reakcí při teplotách do 100 stupňů celsia, při konstantním tlaku , bez objemových změn a až na výjimky v téměř neutrálním prostředí . Značné rozdíly v hodnotách pH , ať již jde o posun do kyselé či zásadité oblasti , jsou charakteristické pro činnost jednotlivých enzymů trávicí soustavy
- v porovnání s chemickými katalyzátory mají biokatalyzátory mnohem vyšší specifitu k substrátům (výchozím látkám)
- v průběhu enzymově katalyzovaných reakcí většinou nevznikají vedlejší produkty
- enzymově katalyzované reakce jsou velmi citlivě regulovány. Princip regulace není vždy stejný
Obsah :
úvod ( enzymy ) ………………………………………………………………..……..2
názvosloví enzymů ……………………………………………..… ………….……..3-4
rozdělení enzymů ………………………………………………… …………….…….4
enzymová katalýza ……………………………………………….. …………..….…...4
specifita enzymů …………………………………………………………………..…...5
enzymová aktivita ……………………………………………..…………………….5-8
- vliv teploty ………………………………………………..……………………..5
- vliv pH …………………………………………………………….…………….6
- vliv aktivátorů …………………………………………………………………..6
- inhibice …………………………………………………………….………….7-8
Úvod :
Všechny životní projevy živočišných i rostlinných organismů jsou spojeny s neuvěřitelným množstvím chemických reakcí . Jejich průběh se podstatně neliší od reakcí prováděných v chemických laboratořích , je však neoddělitelně spjat s působením makromolekulárních látek bílkovinné povahy tzv. enzymů neboli biokatalyzátorů . Přestože chemické reakce katalyzované enzymy a katalyzátory probíhají podle stejných přírodních zákonů , liší se v několika významných bodech :
- chemické reakce spojené s účastí enzymů probíhají na rozdíl od většiny katalyzovaných reakcí při teplotách do 100 stupňů celsia, při konstantním tlaku , bez objemových změn a až na výjimky v téměř neutrálním prostředí . Značné rozdíly v hodnotách pH , ať již jde o posun do kyselé či zásadité oblasti , jsou charakteristické pro činnost jednotlivých enzymů trávicí soustavy
-v porovnání s chemickými katalyzátory mají biokatalyzátory mnohem vyšší specifitu k substrátům (výchozím látkám)
-v průběhu enzymově katalyzovaných reakcí většinou nevznikají vedlejší produkty
-enzymově katalyzované reakce jsou velmi citlivě regulovány. Princip regulace není vždy stejný
Názvosloví enzymů
Nejstarší objevené enzymy dostaly názvy , které souvisejí s jejich výskytem nebo funkcí v organismu. Postupně se názvy enzymů začaly odvozovat připojením koncovky -asa k názvu substrátu jehož přeměnu katalyzují , například sacharasa , maltasa apod. . V roce 1961 bylo vytvořeno systematické názvosloví enzymů , které je založeno na druhu reakcí , které enzymy katalyzují. Všechny známé enzymy jsou rozděleny do šesti tříd.:
1.Oxidoreduktasy - katalyzují oxidačně redukční procesy.K nejvýznamnějším oxidoreduktasam patří pyridinnukleotidové dehydrogenasy a flavinové dehyrogenasy, které přenášejí atomy vodíku , případně elektrony
2.Transferasy - katalyzují přenos skupin i celých molekul z dárce (donoru) na příjemce (akceptor). Například fosfotransferasy katalyzují přesun fosfátového zbytku jehož donorem je ATP.
3.Hydrolasy - katalyzují hydrolytické štěpení různých vazeb. K nejvýznamnějším patří glykosidasy . které katalyzují štěpení glykosidů na disacharidy nebo monosacharidy , lipasy katalyzující štěpení triacylglycerolů (tuků) na glycerol a mastné kyseliny a proteasy umožňující štěpení proteinů na aminokyseliny
4. Lyasy - katalyzují reakce v jejichž průběhu dochází ke štěpení vazeb jiným způsobem než hydrolýzou . Do této skupiny patří například dekarboxylasy aminokyselin
5.Izomerasy - katalyzují změny v rámci jedné molekuly . Přesouvají atomy nebo celé skupiny z jednoho atomu uhlíku na jiný , mění polohu skupin na chirální centru apod.
6.Ligasy - katalyzují syntézu molekul organickým sloučenin za současné spotřeby ATP.
Uvedené třídy se staly základem pro vytvoření čtyřmístných kódů, předznamenaných písmeny EC (Enzyme Commision) , s jejíž pomocí lze nejen určit, ale také charakterizovat každý enzym. První číslo kódu označuje třídu , do které enzym náleží, druhá číslice charakterizuje skupinu chemické vazby , na kterou enzym působí. Třetí číslice značí podskupinu, čtvrtá pak pořadové číslo enzymu v podskupině.
Rozdělení enzymů
Enzymy patří mezi látky bílkovinné povahy . Na základě chemického složení se enzymy dělí na jednosložkové(jednoduché) a dvousložkové (složené). Jednosložkové enzymy se skládají pouze z bílkovin , která je nositelem substrátové specifity i specifity účinu .Dvousložkové enzymy jsou tvořeny bílkovinným nosičem - apoenzymem a účinnou nebílkovinnou složkou - kofaktorem . Obě části tvoří celek zvaný holoenzym
V bílkovinné části enzymu je zakotvena jeho substrátová specifita - rozhodování o tom , které látky (substráty) se v průběhu reakce přemění . Za specifitu účinu z velké části odpovídá kofaktor , který určuje jaký typ chemické reakce proběhne.
Enzymová katalýza
Katalyzátory (pozitivní katalyzátory) jsou látky , které ovlivňují průběh chemických reakcí tím , že snižují aktivační energii , atak zkracují čas potřebný k dosažení chemické rovnováhy . V průběhu katalyzované reakce se nejprve vytvoří labilní komplex katalyzátoru s látkou , která podléhá přeměně . K tomu je zapotřebí nižší aktivační energie , než při reakci , která probíhá bez přítomnosti katalyzátoru . Komplex katalyzátor-látka se pak rychle mění na produkty a katalyzátor se uvolňuje
Obecné poznatky o katalyzátorech a průběhu katalyzovaných reakcí lze aplikovat i na enzymy . Reakce probíhající v živých systémech na sebe navazují . Výsledný produkt jedné reakce je výchozí látkou pro další enzymově katalyzovanou reakci atd.. Tímto způsobem dochází k postupným přeměnám celé řady látek . Vznikající látky jednoduší , ale i složitější .
Substrátová specifita enzymů
Za substrátovou specifitu enzymu odpovídá jeho bílkovinná část - apoenzym. Některé enzymy jsou přísně specifické , např. ureasa. Jiné katalyzují přeměnu celé skupiny látek , které mají některé společné rysy , především typ chemické vazby podléhající přeměně . Mezi enzymy s relativně širokou specifitou patří například fosfatasy . Část apoenzymu , která tyto vlastnosti podmiňuje jako vazebné neboli aktivní místo
Substrát se do aktivního místa enzymu váže prostřednictvím elektrostatických sil a vodíkových můstků . Vazebné místo je v podstatě otiskem substrátu v povrchu enzymové molekuly . Aminikyselinové zbytky tvořící vazebné místo jsou navíc sestaveny tak , aby účinně interagovaly s molekulami substrátu . Molekuly , které se liší od substrátu tvarem nebo rozmístěním funkčních skupin nemohou být do vazebného místa vázány , to znamená , že se nemohou podílet na vzniku komplexu enzym-substrát , který by vedl ke tvorbě produktu.
Podmínky enzymové aktivity
Činnost enzymů úzce souvisí s jejich aktivitou . Aktivita enzymů je definována jako rychlost katalyzované reakce . Její základní jednotkou je katal . 1 katal (kat) vyjadřuje množství enzymu , které způsobí přeměnu jednoho molu substrátu za sekundu . Z praktického hlediska je tato jednotka přílišš veliká , proto se běžně používají její zlomky - µkat a nkat.
Vliv teploty
Se vzrůstající teplotou se zvyšuje energie reagujících částic , roste počet jejich vzájemných srážek a dochází ke zvýšení rychlosti chemických reakcí . Při vzrůstu teploty o 10 stup. celsia se zvyšuje reakční rychlost 2 až 4 (van´t Hoffovo pravidlo). Enzymy jsou látky bílkovinné povahy a jako takové jsou velmi citlivé vůči teplotě .Obecně lze říci , že pro většinu enzymů platí van´t Hoffovo pravidlo v rozmezí teplot od 10 do 40 stup. celsia. Při vyšších nebo naopak při nižších teplotách je aktivita enzymů silně potlačena
Vliv pH
Téměř všechny enzymy jsou citlivé na změny pH , protože podstatnou část jejich molekuly (nebo i celou) tvoří bílkovina. Většina enzymů je aktivní pouze v úzkém rozmezí pH. pH ovlivňuje vazbu substrátu na enzym , katalyckou aktivitu enzymu , ionizaci substrátu a změnu struktury bílkovinné části enzymu ,která je obvykle významná jen při vysokých a nízkých hodnotách pH .V následující tabulce jsou uvedeny pH optima některých enzymů
název enzymu pH optimum
pepsin 1,5 - 2,5
sacharasa 3,5 - 5,5
většina enzymů 6,0 - 7,0
trypsin 7,5 - 10
pankreaticka štáva 8,0 - 8,5
Vliv aktivátorů
Řada enzymů je produkována v neaktivní formě, v podobě tzv. proenzymů neboli zymogenů . Jejich přechod na aktivní formu je podmíněn vlivem reakčního prostředí nebo přítomností aktivátorů . Neaktivní enzym má své aktivní místo většinou ,,skryté´´ za krátkým řetězcem peptidu . Aktivátor tento peptid odštěpí ,aktivní místo enzymu se ,,obnaží´´ a enzym může plnit svoji funkci . Například trypsin (enzym) je produkován v podobě trypsinogenu (zymogem) . Enteropeptidasa tenkého střeva odštěpí hexapeptid z molekuly trypsinogenu a tím vzniká aktivní forma enzymu zvaná trypsin . Aktivita některých enzymů do značné míry závisí na přítomnoti určitých iontů v reakčním prostředí .
Inhibice
Některé látky mění aktivitu enzymů tím, že se na ně vážou způsobem , který ovlivňuje vazbu substrátu nebo jeho reakční obrat. Pro látky , které tímto způsobem snižují aktivitu enzymů se užívá označení inhibitory. Mnohé inhibitory strukturně připomínají substráty svých enzymů , ale buď vůbec nereagují nebo v porovnání se substrátem reagují velmi pomalu . Některé inhibitory enzymů se užívají jako chemoterapeutika , protože ,,nepřirozený´´ analog substrátu může blokovat účinek specifického enzymu
Podle typu inhibitoru rozlišujeme několik druhů inhibice: inhibici kompetitivní, inhibici nekompetitivní,inhibici substrátem a produktem reakce a allosterickou inhibici.
Ke kompetitivní inhibici dochází tehdy , pokud inhibitor soutěží se substrátem o vazbu v aktivním místě enzymu . Je-li inhibitor obsažen v dostatečné koncentraci , může substrát z vazby v aktivním místě enzymu vytěsnit . Naváže se místo něho ,enzym zablokuje a reakce neprobíhá . Zvýšení koncentrace substrátu lze však inhibitor z vazebného místa vytěsnit
Při nekompetitivní inhibici se inhibitor neváže na enzym , ale na komplex enzym - substrát . Navázání nekompetitivního inhibitoru zřejmě vyvolává strukturní změny v aktivním místě enzymu , který se tak stane katalyticky neúčinným . Z uvedeného vyplývá , že účinky nekompetitivní innhibice nelze odstranit zvýšením koncentrace substrátu
Inhibice substrátem a produktem reakce . Pokud je substrát ve velkém nadbytku ,může se stát , že se na aktivní místo enzymu naváže více než jedna molekula substrátu.Vznik těchto vazeb má za následek zpomalení reakce , případně její zastavení. Jestliže probíhá enzymatická reakce a hromadí se produkty , které nejsou využity v následné reakci , dosáhne reakce rovnovážného stavu . Pokračovat může teprve při poklesu koncentrace produktů
Při allosterické inhibici se inhibitor váže na jinou část enzymu než na aktivní místo . V důsledku toho dojde ke změně konformace enzymu a tím i ke změně jeho aktivního místa . Vazba substrátu na enzym je tak znesnadněna.
Maturita.cz - referát (verze pro snadný tisk)
http://www.maturita.cz/referaty/referat.asp?id=7599